产品说明：
HSP90是一种gao度保守的必需应激蛋白，在所有真核细胞中表达。从功能角度来看，HSP90作为伴侣复合物的组成部分参与特定蛋白质的折叠，组装，成熟和稳定（1-4）。尽管HSP90被标记为热休克蛋白，但它是非应激细胞中表达最高的蛋白质之一（占胞质蛋白的1-2%）。它执行许多内务管理功能——包括控制各种蛋白质的活动、营业额和贩运。迄今为止发现的大多数HSP90调节蛋白都参与细胞信号传导（5-6）。现在已知与HSP90相互作用的蛋白质数量约为100。靶蛋白包括激酶 v-Src、Wee1 和 c-Raf、转录调节因子（如 p53 和类固醇受体）以及乙型肝炎病毒和端粒酶的聚合酶5。当与ATP结合时，HSP90与共伴侣Cdc37，p23和各种免疫亲蛋白样蛋白相互作用，形成稳定和保护靶蛋白免受蛋白酶体降解的复合物。在大多数情况下，HSP90相互作用蛋白在进行免疫吸附研究时已被证明与HSP90共沉淀，并与其存在于胞质异复合物中。在许多情况下，HSP90表达或HSP90突变的变化已被证明会通过蛋白质降低信号传导功能或损害体内蛋白质的特定功能（例如类固醇结合，激酶活性）。安沙霉素抗生su，如格尔达霉素和兰蒂西康，抑制HSP90功能（7）。
